锚点：冷冻电镜更清晰，核磁共振为何仍不可替代？| 袁岚峰

　　何健：您通过核磁共振测定蛋白质三维结构的方法，让您摘得了诺贝尔奖的桂冠，这些年来通过您的核磁共振测定法，许多蛋白质结构都已经被成功测定。

　　Your way, the NMR method of determining the 3D structure of proteins, gave you the honor of the Nobel Prize. Over the years, with your way of using NMR, you have successfully determined the structures of many proteins.

　　但是随着科技不断发展，新的分析方法正在出现，可以测定蛋白质三维结构。

　　But as the technology develops, there are new ways emerging for the analysis and determining of the 3D structure of proteins.

　　比如现在已知的冷冻电子显微镜，它在分辨率方面已经超过了核磁共振，但您仍在强调核磁共振的重要性和意义，核磁共振技术为何如此特别呢？

　　We know currently we have the cryo-electron microscopy It has surpassed NMR in terms of resolution. But you still emphasize the importance and the significance of NMR, what makes NMR technology so unique and so special?

　　Kurt：我们越是能够仔细观察活性有机体研究生物体结构中分子的相互作用，我们就越能揭开生命运作的奥秘。

　　The closer we get to the functioning organism  And study molecular interactions within the framework of the living organism, the more chances we have to get to the core of the secret of how things work.

　　使用其他技术时，你得先把样本凝固住，因为它们本质上是在拍摄照片。X射线晶体衍射和冷冻电镜都基于拍摄快照的原理，但要是在体温环境下进行研究就无法使用这类照相方法了。

　　When you use the other techniques, you freeze the system because you take photographs. See, both X ray crystallography and cryo-EM are based on the principle of taking photographs, When you work in solution at body temperature you cannot use photographic methods.

　　因为分子的移动速度很快，蛋白质分子在溶液下是自然运动的。旋转频率大概是十的六次方，远高于任何摄影仪器进行快速拍照能够接受的最高速度，这是核磁共振技术的主要优势。

　　Because these things move very fast, see, in solution, the proteins move, they move naturally. They rotate at frequencies that are about 10 to the 6 times, higher than the highest you could catch a short image with shortest speeds that are available  photographic instruments. That is the main strength of the technique.

　　2025年12月24日，东方卫视前沿科技观察节目《锚点》播出对2002年诺贝尔化学奖得主、上海科技大学iHuman研究所特聘教授库尔特·维特里希（Kurt Wüthrich）的专题采访。节目系统回顾了维特里希教授的学术生涯与科研实践，深入呈现了核磁共振（NMR）技术在蛋白质结构生物学中的突破性意义，以及其在中国持续推进前沿研究的最新进展。

　　维特里希教授是利用核磁共振技术测定溶液中生物大分子三维结构的奠基者之一。他所开创的方法突破了传统结晶衍射技术对晶体条件的依赖，使科学家能够在接近生命真实状态的环境中观察蛋白质结构及其动态变化，为理解生命活动的分子机理提供了全新视角。正是这一具有原创性的科学贡献，使他于2002年获得诺贝尔化学奖。

　　在节目中，维特里希教授回顾了其科研道路的起点与关键转折。他指出，蛋白质虽然由相对简单的化学单元构成，但其复杂多样的生物功能无法仅通过线性结构加以解释，必须结合三维构象及动态行为进行研究。这一认识推动了他长期致力于蛋白质结构与功能关系的探索，也成为结构生物学领域的重要理论基础。

　　2013年，维特里希教授受聘成为上海科技大学特聘教授，在iHuman研究所开展科研工作，并推动学校建立首个核磁共振实验室，组建高水平研究团队。其团队围绕 G 蛋白偶联受体（GPCR）等重要药物靶点开展系统研究，通过解析分子层面的动态相互作用，为新药研发提供更加精准的理论依据。由于在推进中国科学研究和国际交流方面作出的突出贡献，维特里希教授先后获得2017年上海市国际科学技术合作奖和2020年上海市“白玉兰纪念奖”，并于2018年获得外国人永久居留身份证。

　　在谈及科研环境与国际合作时，维特里希教授对中国近年来在科研基础条件、人才队伍建设和开放合作方面取得的显著进展给予了高度评价。他表示，良好的科研条件、充满活力的青年科研人才以及稳定支持前沿探索的科研生态，使中国成为当今世界极具吸引力的科研沃土。国际合作与学术交流依然是科学进步不可或缺的重要动力，中国在全球科研合作中的作用日益凸显。

　　《锚点》节目上海广播电视台记者何健对话上海科技大学库尔特·维特里希教授，东方卫视2025年12月24日播出。25分钟的全片可见于上海广播电视台“看看新闻”网站（https://www.kankanews.com/detail/80290ZZlDw6）、app以及视频号，本片为精彩片段之一。预告片见：锚点：看清生命的构造，下一步是什么？ | 袁岚峰。